Étude historique de la visualisation des protéines: De la représentation ancienne de « noyau organique azoté » du XIX<sup>esup> siècle à la vision statique en « boules-tiges de fer » des années cinquante aux méthodes actuelles de modélisationen dynamique moléculaire
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- 作者：Jean-Fré ; dé ; ric Bruch<sup>asup><sup> ; sup><sup>jfbruch@ch-chartres.frsup> ; Loï ; c Metairy<sup>bsup> ; Myriam El Gani<sup>asup> ; Arthur Pearson<sup>bsup> ; Thibault Kervarrec<sup>csup> ; Flore Tabareau-Delalande<sup>dsup> ; Junior Samuel Ló ; pez Yé ; pez<sup>esup>
- 关键词：Bases de donné ; es ; cryomicroscopie é ; lectronique ; diffraction des rayons X ; dynamique molé ; culaire ; magné ; tique nuclé ; aire ; maladies du repliement ; modé ; lisation molé ; culaire ; repliement des proté ; ines ; spectroscopie par ré ; sonance
- 刊名：Revue Francophone des Laboratoires
- 出版年：2017
- 出版时间：January 2017
- 年：2017
- 卷：2017
- 期：488
- 页码：59-69
- 全文大小：2150 K
- 卷排序：2017
文摘
L’histoire de la visualisation des protéines est inséparable de celle de la biologie structurale qui étudie la structure et l’organisation spatiale des macromolécules biologiques. Les anciens avaient initialement imaginé les protéines comme des noyaux organiques azotés entourés d’une copule minérale. La détermination à l’échelle atomique de la structure 3D des protéines fait appel à des techniques d’approche biophysiques élaborées dans la première moitié du vingtième siècle. La cristallographie par diffraction des rayons X permet d’obtenir une carte de densité électronique. La spectroscopie par résonance magnétique nucléaire (RMN) définit une carte des distances inter-protons et des angles de torsion du squelette de la protéine. La cryomicroscopie électronique donne une image directe de la molécule saisie dans son milieu aqueux. Ces trois familles de techniques évoluent de manière spectaculaire pour grandir en précision, en définition et en analyse spatiale et temporelle. Aujourd’hui ces méthodes convergent grâce à des bases de données interactives et des outils bioinformatiques de modélisation dynamique vers la définition de modèles de liaisons « protéines-ligands », la découverte d’inhibiteurs pharmacologiques, la prédiction de structure macromoléculaire et une compréhension accrue des maladies du repliement anormal des protéines.